Le proteineEs. Albumina: aumenta solubilita’ degli acidi grassi nel sangue
Istoni: proteine nucleiche, formano la cromatina insieme al DNA Fondamentali in ogni organismo, hanno molteplici ruoli:
Componenti strutturali (collagene, tessuto connettivo, citoscheletro, pelle)
Trasportatori (emoglobina, albumina)
Trasmettitori di messaggi (ormoni peptidici)
Catalizzatori di reazioni chimiche (enzimi)
Difesa contro i patogeni (immunoglobuline)
Controllo e regolazione dell’espressione genica (istoni)
De
Le proteine
Es. Albumina: aumenta solubilita’ degli acidi grassi nel sangue
Istoni: proteine nucleiche, formano la cromatina insieme al DNA Fondamentali in ogni organismo, hanno molteplici ruoli:
Componenti strutturali (collagene, tessuto connettivo, citoscheletro, pelle)
Trasportatori (emoglobina, albumina)
Trasmettitori di messaggi (ormoni peptidici)
Catalizzatori di reazioni chimiche (enzimi)
Difesa contro i patogeni (immunoglobuline)
Controllo e regolazione dell’espressione genica (istoni)
Deposito di materiale (ferritina)
Proteine dei sistemi contrattili (miosina)
gli aminoacidi
ogni aminoacido ha una catena caratteristica R (residuo) che può variare in lunghezza e complessità (glicina ha un solo H). Tali residui si possono dividere in polari (idrofilici) e non polari (idrofobici) le proteine sono sequenze lineari di 20 a-aminoacidi
tutti gli aminoacidi (tranne la prolina) hanno una struttura comune con un gruppo amminico ed uno carbossilico (elettricamente carichi a pH 7)
peptidi, polipeptidi e proteine
# aminoacidi
peptide (oligopeptide) <20
polipeptide <60
proteina >60 energia di legame 100 Kcal/mol non vengono rotti con l’ebollizione, ma solo con l’azione prolungata di acidi o basi concentrate
gli enzimi proteolitici sono in grado di rompere tali legami esistono sequenze lunghe da pochi aminoacidi a migliaia di aminoacidi con peso molecolare da 5 a 1000 KDalton (1 Dalton = 1/12 massa 12C) gli aminoacici sono uniti tra loro da legami peptidici
struttura delle proteine
La struttura di una proteina determina le sue proprietà.
Si distinguono diversi livelli di organizzazione delle proteine:
Struttura primaria (sequenza degli aminoacidi)
Sede delle mutazioni genetiche
Sempre lineare
Struttura secondaria (conformazione della catena)
Indipendente dai gruppi R
α-elica o β-a pieghe
Struttura terziaria (tridimensionalità della catena, folding)
Relazioni locali o remote dei gruppi R
Localizzazione dei ponti S-S
Struttura quaternaria (interazioni non covalenti fra
più catene)
NB: Le strutture 2a, 3a e 4a dipendono dalla struttura 1a
proteine: struttura primaria
riguarda la sequenza “lineare” degli aminoacidi
struttura covalente (legami peptidici) .Sequenza di 2: 20 x 20 = 202 = 400 dipeptidi diversi
.Sequenza di 3: 20 x 20 x 20 = 203 = 8000 tripeptidi diversi
.Sequenza di 100: 20100 = 1.27x10130 peptidi diversi
Di tutte queste possibili forme, l’evoluzione ha scelto solo alcune, che rappresentano il risultato di una precisa selezione mirata ad ottimizzare la funzione della proteina
proteine: struttura secondaria
strutture dovute ad interazioni “locali” di tipo ponte-H a-elica
ponte-H ogni 3,6 aminoacidi
Il legame H si instaura tra l’H dell’azoto amidico e l’O del gruppo carbonilico
residui esterni alla spirale b-foglietto
legami idrogeno fra aminoacidi di catene diverse
foglietto piegato
Ogni idrogeno ammidico
è coinvolto in
un legame idrogeno con
il carbonile di
un altro amminoacido
Legame H
a-elica
ponte-H ogni 3,6 aminoacidi
Il legame H si instaura tra l’H dell’azoto amidico e l’O del gruppo carbonilico
Esempio di proteina composta da alfa eliche
Nei foglietti pieghettati ci sono ancora dei
legami ad idrogeno,
ma stavolta sono tra fogli adiacenti (sheet)
b Sheet Stabilizzata da legami H intercatena
tra N-H & C=O 2 Orientations Parallel
Not optimum H-bonds; less stable Anti-parallel
Optimum H-bonds; more stable
Come si orientano i legami negli amminoacidi? Guardate i carbonili! Nell’alfa elica puntano
nella stessa direzione, mentre nei foglietti
pieghettati sono alternati
Super-secondary Structure
bab aa b meander b-turns in a protein chain allow helices and sheets to align side-by-side
proteine: struttura terziaria
Determina la struttura 3D
Stabilizzata da
ponti S-S
interazioni idrofobiche
interazioni elettrostatiche (legami ionici)
legami di Wan der Waals
Suscettibile di denaturazione-rinaturazione ponti disolfuro R apolari verso l’interno (eccetto in proteine integrali di membrana)
R polari verso l’esterno (solvatati da H2O)
Form between adjacent cysteine sulfhydryl groups (-S-H).
Formation is oxidation, disulfide breaking is reduction. Denatured inactive ribonuclease
proteine: struttura terziaria
struttura 3D effetto dell’interazione idrofobica
Come si forma una struttura terziaria? Ponti S_S Formazione
di sali Interazioni idrofobiche Legame idrogeno
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