O2 non solubile in acqua
Esistono due proteine che permettono il trasporto di O2 nel corpo
emoglobina (Hb) – si trova nei globuli rossi RBC
Trasporta anche CO2 and H+
Mioglobina (Mb) – si trova nei muscoli
eme
Mb and Hb legano O2 grazie alla presenza del gruppo eme
eme
Gruppo prostetico
Consiste di:
Protoporphyrina
Fe2+ (ferrous) nella forma ridotta
Mioglobina (Mb)
Mb è una proteina di tipo globulare
Gruppo eme inserito nel centro della catena
Residui Non-polari proteggono Fe2+ dall’ossidazione a Fe3+ (Hematin)
emoglobina (Hb)
Hb è una proteina con struttura quaternaria
4 catene polipeptidiche legate tra loro da legami non coovalenti
Ciascuna delle 4 catene contiene un gruppo eme nel centro della catena.
emoglobina (Hb)
La struttura tridimensionale di Mb e le 4 catene (alfa1-2,beta1-2) del Hb sono molto simili, nonostante la sequanza AA à uguale solamente per il 17%(omologia)
emoglobina (Hb)
Mioglobina
trasporta O2
legame O2 non-cooperativo
La capacià di legare O2 non è influenzata dal pH, CO2 e 2-3 BPG
emoglobina
trasporta O2, CO2e H+
legame O2 cooperativo
La capacità di legare O2 varia con il pH, CO2 e 2-3 BPG Analogie e differenze tra Hb e Mb
Curve di legame per una proteina di trasporto
Risposta ai cambi di pH Un pH inferiore a livello dei tessuti indica un fabbisogno di ossigeno e favorisce il rilascio dello stesso: effetto Bohr CO2 + H2O HCO3- + H+ H+ si lega all’Hb e favorisce il rilascio di ossigeno
Il BPG è un effettore allosterico dell’Hb che regola i cambiamenti a lungo termine nell’affinità per l’ossigeno
Regolazione dell’ Hb da CO2
pCO2 nei polmoni bassa, anidride carbonica rilasciata, e questo favorisce il legame dell’ossigeno
pCO2 alta nei tessuti attivi
CO2 si combina con i gruppi amminici non carichi, e questo favorisce il rilascio di Ossigeno
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